REVIEW PENGARUH pH DAN SUHU PEMANASAN TERHADAP MEKANISME STABILISASI EMULSI MINYAK DALAM AIR OLEH KOMPLEKS PROTEIN-FOSFOLIPID

Khosasih, Verlencia Anggrian (2018) REVIEW PENGARUH pH DAN SUHU PEMANASAN TERHADAP MEKANISME STABILISASI EMULSI MINYAK DALAM AIR OLEH KOMPLEKS PROTEIN-FOSFOLIPID. Other thesis, Unika Soegijapranata Semarang.

[img]
Preview
Text (COVER)
14.I1.0114 VERLENCIA ANGGRIAN K (3.53%)COVER.pdf

Download (912kB) | Preview
[img]
Preview
Text (BAB I)
14.I1.0114 VERLENCIA ANGGRIAN K (3.53%)BAB I.pdf

Download (325kB) | Preview
[img] Text (BAB II)
14.I1.0114 VERLENCIA ANGGRIAN K (3.53%)BAB II.pdf
Restricted to Registered users only

Download (187kB)
[img]
Preview
Text (BAB III)
14.I1.0114 VERLENCIA ANGGRIAN K (3.53%)BAB III.pdf

Download (293kB) | Preview
[img]
Preview
Text (BAB IV)
14.I1.0114 VERLENCIA ANGGRIAN K (3.53%)BAB IV.pdf

Download (44kB) | Preview
[img]
Preview
Text (BAB V)
14.I1.0114 VERLENCIA ANGGRIAN K (3.53%)BAB V.pdf

Download (236kB) | Preview
[img]
Preview
Text (BAB VI)
14.I1.0114 VERLENCIA ANGGRIAN K (3.53%)BAB VI.pdf

Download (29kB) | Preview
[img]
Preview
Text (DAFTAR PUSTAKA)
14.I1.0114 VERLENCIA ANGGRIAN K (3.53%)DAPUS.pdf

Download (283kB) | Preview

Abstract

Emulsi terdiri dari dua fase yang tidak dapat bercampur (pada umumnya air dan minyak), dengan satu fase terdispersi sebagai droplet kecil di fase lainnya. Salah satu aspek kritis dalam pembentukan emulsi yang baik adalah pemilihan pengemulsi yang tepat. Protein merupakan salah satu pengemulsi yang sering terdapat pada industri pangan. Namun, emulsi yang distabilisasi oleh protein tidak stabil di sekitar titik isoelektrik protein, serta protein cenderung berdifusi lambat menuju antar-muka dibandingkan pengemulsi dengan berat molekul kecil seperti fosfolipid. Kombinasi fungsi emulsifikasi dari protein dan fosfolipid dapat meningkatkan kestabilan emulsi karena terbentuknya kompleks protein-fosfolipid. Kompleks tersebut meningkatkan densitas lapisan pelindung pada permukaan droplet minyak. Mekanisme pembentukan kompleks tersebut terdiri dari tahap pertama yaitu stabilisasi elektrostatik, serta tahap kedua yaitu interaksi hidrofobik. Stabilisasi elektrostatik dipengaruhi oleh pH emulsi, sementara interaksi hidrofobik dipengaruhi suhu pemanasan. Oleh karena itu, review ini bertujuan menyediakan informasi dan menganalisis pengaruh pH dan suhu pemanasan terhadap mekanisme stabilisasi pembentukan kompleks protein-fosfolipid pada emulsi minyak dalam air. Metode yang digunakan dalam review ini terdiri dari tahap identifikasi masalah, pencarian dan pengumpulan literatur, penyaringan literatur, serta analisis dan interpretasi data. Hasil dari review ini menunjukkan bahwa emulsi yang distabilisasi dengan protein dapat stabil di sekitar titik isoelektrik, apabila dikombinasi dengan pengemulsi fosfolipid. Selain itu, berbagai penelitian menunjukkan bahwa keuntungan dari pemanasan dua tahap emulsi yang distabilisasi oleh protein dapat digantikan dengan pemanasan satu tahap, namun dengan kombinasi antar protein-fosfolipid, sehingga meningkatkan efisiensi waktu dan suhu pemanasan tanpa menurunkan kestabilan emulsi. Keuntungan dari pemanasan dua tahap emulsi yang distabilisasi oleh protein adalah meminimalkan jumlah protein pada fase kontinyu. Jumlah protein terdenaturasi yang teradsorpsi pada permukaan droplet minyak dapat ditingkatkan jumlahnya dengan menarik protein tersebut menuju permukaan droplet minyak menggunakan stabilisasi elektrostatik tarik menarik, sehingga dapat meningkatkan densitas lapisan droplet minyak oleh pembentukan kompleks protein-fosfolipid. Peningkatan densitas lapisan droplet minyak dapat menurunkan resiko agregasi droplet minyak, sehingga kestabilan emulsi dapat ditingkatkan.

Item Type: Thesis (Other)
Subjects: 600 Technology (Applied sciences) > 660 Chemical engineering > 664 Food technology
Divisions: Faculty of Agricultural Technology > Department of Food Technology
Depositing User: Mr Lucius Oentoeng
Date Deposited: 05 Jul 2018 08:40
Last Modified: 24 Feb 2021 06:10
URI: http://repository.unika.ac.id/id/eprint/16604

Actions (login required)

View Item View Item